ПРОДУКЦИЯ проММП-1 КУЛЬТИВИРУЕМЫМИ КЛЕТКАМИ СОСУДИСТОГО ЭНДОТЕЛИЯ IN VITRO И В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА

Обложка


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Резюме.Матриксные металлопротеиназы (ММП) — это структурно связанные эндопептидазы, в состав активных центров которых входят ионы Zn2+ и Ca2+. Культивируемые клетки эндотелия кровеносных сосудов человека продуцируют ММП-1, протеолитический эффект которой направлен на расщепление коллагена I и III типов и последующее ремоделирование сосудов. ММП-1 синтезируется в виде неактивного профермента проММП-1. Показано, что IFN альфа, бета и гамма тормозили продукцию культурой ЭКПВЧ профермента ММП-1, что, по-видимому, характеризует их антиангиогенное действие. Эффект иммуномодуляторов сложен для объяснения: возможно, ингибирующее действие имунофана, также так и активирующее действие циклоферона, связаны с особенностями их структур. Действие IFN альфа, бета и гамма, использованных как до инфицирования ЭКПВЧ ВПГ-1, так и после него приводило к уменьшению продукции проММП-1. Видимо, антиангиогенное действие IFN сохраняется и при инфицировании культур эндотелия сосудов ВПГ-1. Разброс в содержании проММП-1 в сыворотке крови доноров составлял 1,625–11,8 нг/мл и у больных хроническими микробно-вирусными инфекциями составлял 1,22–21,16 нг/мл. Более высокие показатели проММП-1 были у больных старшей возрастной группы. Для оценки работы системы ММП in vitro и в организме необходимо комплексное исследование, включающее проММП-1, активную форму профермента и специфический ингибитор ММП-1.

Об авторах

Н. Н. Склянкина

ФГБУ «НИИЭМ им. Н.Ф. Гамалеи» Минздравсоцразвития России

Email: scheglovitova@rambler.ru
Россия

Н. В. Болдырева

ФГБУ «НИИЭМ им. Н.Ф. Гамалеи» Минздравсоцразвития России

Email: scheglovitova@rambler.ru
Россия

А. А. Бабаянц

ФГБУ «НИИЭМ им. Н.Ф. Гамалеи» Минздравсоцразвития России

Email: scheglovitova@rambler.ru
Россия

И. С. Фролова

ФГБУ «НИИЭМ им. Н.Ф. Гамалеи» Минздравсоцразвития России

Email: scheglovitova@rambler.ru
Россия

Д. Л. Беляев

ФГБУ «НИИЭМ им. Н.Ф. Гамалеи» Минздравсоцразвития России

Email: scheglovitova@rambler.ru
Россия

Ю. А. Портнова

ФГБУ «НИИЭМ им. Н.Ф. Гамалеи» Минздравсоцразвития России

Email: scheglovitova@rambler.ru
Россия

О. Н. Щегловитова

ФГБУ «НИИЭМ им. Н.Ф. Гамалеи» Минздравсоцразвития России

Автор, ответственный за переписку.
Email: scheglovitova@rambler.ru

д.м.н., профессор, зав. лабораторией противовирусного иммунитета

123098, Москва, ул. Гамалеи, 18

Россия

Список литературы

  1. Соловьева Н.И. Матриксные металлопротеиназы: регуляция активности и роль в процессе онкогенеза // Вопр. мед. химии. — 2000. — № 5. — С. 30–31.
  2. Bellon G., Martiny L., Robiner A. Matrix metalloproteinases and matrikines in angiogenesis // Crit. Rev. Oncol. Haemathol. — 2004. — Vol. 49, N 3. — P. 203–220.
  3. Birkedal-Hansen H., Moore W.G., Bodden M.K., Windsor L.J., Birkedal-Hansen B., DeCarlo A., Engler J.A. Matrix metalloproteinases: review // Crit. Rev. Oral. Biol. Med. — 1993. — Vol. 4, N 2. — P. 197–250.
  4. De Wever O., Derycke L., Hendrix A., De Meerleer G., Godeau F., Depypere H., Bracke M. Soluble cadherins as cancer biomarkers // Clin. Exp. Metastasis. — 2007. — Vol. 24, N 8. — P. 685–697.
  5. Egeblad M., Werb Z. New function for the matrix metalloproteinases in cancer progression // Nat. Rev. Cancer. — 2002. — N 2. — P. 161–174.
  6. Haas T.L. Endothelial cell regulation of matrix metalloproteinases // Can. J. Phisiol. Pharmacol. — 2005. — Vol. 83, N 1. — P. 1–7.
  7. Hayashida K., Bartlett A.H., Chen Y., Park P.W. Molecular and cellular machanisms of ectodomain shedding // Anat. Rec. — 2010. — Vol. 293, N 6. — P. 925–937.
  8. Heissig B., Hattori K., Friedrich M., Rafii S., Werb Z. Angiogenesis: vascular remodeling of the extracellular matrix involves metalloproteinases // Curr. Opin. Haemathol. — 2003. — Vol. 10, N 2. — P. 136–141.
  9. Malemud C.J. Matrix metalloproteinases (mmpS) in health and desease: overview // Front Biosci. — 2006. — N 11. — P. 1696–1701.
  10. Mott J.D., Werb Z. Regulation of matrix biology by matrix metalloproteinases // Curr. Opin. Cell Biol. — 2004. — Vol. 16, N 5. — P. 558–564.
  11. .Nagase H., Woessner J.F. Matrix metalloproteinases // J. Biol. Chem. — 1999. — Vol. 274, N 31. — P. 21491–21494.
  12. Ozato K., Taylor P., Kubota T. The interferon regulatory factor family in host defense: mechanism of action // J. Biol. Chem. — 2007. — Vol. 282, N 28. — P. 20065–20069.
  13. Parks W.S., Wilson C.L., Lopez-Boado Y.S. Matrix metalloproteinases as modulators of inflammation and innate immunity // Natl. Rev. Immunol. —2004. — Vol. 4, N 8. — P. 617–629.
  14. Scheglovitova O.N., Romanov Yu.A., Maksianina E.V., Kabaeva N.V., Pronin A.G. Herpes simplex type I virus infection of cultured human vascular endothelial cells: expression of cell adhesion molecules and induction of interferon and cytokine production by blood mononuclear cells // Russian J. Immunol. — 2001. — N 6. — P. 367–376.
  15. Woessner J. MMPs and TIMPs — an historical perspective // Mol. Biotechnol. — 2002. — Vol. 22, N 1. — P. 33–49.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML

© Склянкина Н.Н., Болдырева Н.В., Бабаянц А.А., Фролова И.С., Беляев Д.Л., Портнова Ю.А., Щегловитова О.Н., 2014

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.

СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 64788 от 02.02.2016.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах